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学科主题物理化学
蜗牛酶中水解人参皂甙Rb1的β-D-葡萄糖苷酶的分离纯化及其性质研究
栾宏伟; 齐小辉; 杨凌*; 杨凌
会议名称the 2 international Science and Technology Conference of Traditional Chinese Medicine Modernization
会议日期2005-9-24
2005-09-24
会议地点中国
其他题名蜗牛酶中水解人参皂甙Rb1的β-D-葡萄糖苷酶的分离纯化及其性质研究
页码382/1
ISSN7-5364-5832-0
部门归属十八室
摘要Abstract: A β-D-glucosidase from the China white jade snail enzyme had been purified to apparent homogeneity using a combination of anion-exchange, hydrophobic-interaction and gel-permeation chromatography. The enzyme hydrolyzed the 20-C, β-(1→6)-glucoside of ginsenoside Rb1(G-Rb1) to ginsenoside Rd (G-Rd), but did not hydrolyze the other β-D-glucosidic bonds of G-Rb1. This purified glucosidase consisted of two same subunits and had Mr of 230kDa as determined by SDS-PAGE and gel-permeation chromatography. Maximal β-D-glucosidase activity occurred at 70℃ and pH5.6. At pH5.6 and 50℃ the Km for p-nitrophenyl-β-D-glucopyranoside (pNPG) was 0.338mM and it had a Vmax of 0.25mmol nitrophenol/min/mg glucosidase. Theβ-D-glucosidase exhibited low levels of activity against other artificial substrates, compared to its activity against pNPG.
语种中文
文献类型会议论文
条目标识符http://cas-ir.dicp.ac.cn/handle/321008/111858
专题中国科学院大连化学物理研究所
通讯作者杨凌
推荐引用方式
GB/T 7714
栾宏伟,齐小辉,杨凌*,等. 蜗牛酶中水解人参皂甙Rb1的β-D-葡萄糖苷酶的分离纯化及其性质研究[C],2005:382/1.
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