中国科学院大连化学物理研究所机构知识库
Advanced  
DICP OpenIR  > 中国科学院大连化学物理研究所  > 学位论文
学科主题: 物理化学
题名: SRPGTPases构象动力学在蛋白质定位过程作用机理的模拟研究
作者: 杨明俊
答辩日期: 2011-10-26
导师: 韩克利
专业: 物理化学
授予单位: 中国科学院研究生院
学位: 博士
摘要: 蛋白质在细胞中的正确定位是细胞功能所必需的,其中,大约有1/3 的蛋白质定位是通过信号识别颗粒(signal recognition particle, SRP)和其受体(SRP receptor, SR)介导的共转译模式完成的。在SRP 和SR 中,两个独特的SRP GTPases(在细菌体系中分别称为Ffh 和FtsY)相互作用并通过内部构型的调整精确的调控着依赖SRP 的蛋白定位反应。本文主要通过各种针对性设计的分子动力学模拟方案研究了这两个GTPases 的构象动力学在Ffh-FtsY 复合物形成以及紧接着的GTPases 活化中的作用。 在第一部分工作中,我们首先通过分子动力学模拟(一般的分子动力学模拟,定向分子 动力学模拟),主分量分析,相关分析等研究了单体Ffh 和FtsY 的构象变化机理及其与复 合物形成中构型调整的关系。模拟结果建议了一些对Ffh-FtsY 复合物形成有重要作用的残 基并且解释了构型调整的结构基础。 在第二部分工作中,我们通过八个独立的分子动力学模拟,验证了在Ffh-FtsY 复合物 中几个重要相互作用网络的调整,从而说明了一些有疑义的残基的生物化学作用。与实验 结构相比,模拟的结果提供了一个更合理的解释GTPase 活化的相互作用模型。 在第三部分工作中,通过分子动力学模拟和结合能计算等方案,研究了GTP 结合对 叶绿体FtsY(cpFtsY)构象的影响。结果表明:GTP 结合能诱导cpFtsY 的构象向Ffh-FtsY 复合物中FtsY 的构象转变,说明GTP-cpFtsY 在平衡涨落中能够采样到接近Ffh-FtsY 的构 型而有利于快速形成复合物。
语种: 中文
内容类型: 学位论文
URI标识: http://cas-ir.dicp.ac.cn/handle/321008/116548
Appears in Collections:中国科学院大连化学物理研究所_学位论文

Files in This Item:

There are no files associated with this item.


Recommended Citation:
杨明俊. SRPGTPases构象动力学在蛋白质定位过程作用机理的模拟研究[D]. 中国科学院研究生院. 2011.
Service
 Recommend this item
 Sava as my favorate item
 Show this item's statistics
 Export Endnote File
Google Scholar
 Similar articles in Google Scholar
 [杨明俊]'s Articles
CSDL cross search
 Similar articles in CSDL Cross Search
 [杨明俊]‘s Articles
Related Copyright Policies
Null
Social Bookmarking
  Add to CiteULike  Add to Connotea  Add to Del.icio.us  Add to Digg  Add to Reddit 
所有评论 (0)
暂无评论
 
评注功能仅针对注册用户开放,请您登录
您对该条目有什么异议,请填写以下表单,管理员会尽快联系您。
内 容:
Email:  *
单位:
验证码:   刷新
您在IR的使用过程中有什么好的想法或者建议可以反馈给我们。
标 题:
 *
内 容:
Email:  *
验证码:   刷新

Items in IR are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.

 

 

Valid XHTML 1.0!
Powered by CSpace