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学科主题物理化学
SRPGTPases构象动力学在蛋白质定位过程作用机理的模拟研究
杨明俊
2011-10-26
导师韩克利
专业物理化学
授予单位中国科学院研究生院
学位博士
英文摘要蛋白质在细胞中的正确定位是细胞功能所必需的,其中,大约有1/3 的蛋白质定位是通过信号识别颗粒(signal recognition particle, SRP)和其受体(SRP receptor, SR)介导的共转译模式完成的。在SRP 和SR 中,两个独特的SRP GTPases(在细菌体系中分别称为Ffh 和FtsY)相互作用并通过内部构型的调整精确的调控着依赖SRP 的蛋白定位反应。本文主要通过各种针对性设计的分子动力学模拟方案研究了这两个GTPases 的构象动力学在Ffh-FtsY 复合物形成以及紧接着的GTPases 活化中的作用。 在第一部分工作中,我们首先通过分子动力学模拟(一般的分子动力学模拟,定向分子 动力学模拟),主分量分析,相关分析等研究了单体Ffh 和FtsY 的构象变化机理及其与复 合物形成中构型调整的关系。模拟结果建议了一些对Ffh-FtsY 复合物形成有重要作用的残 基并且解释了构型调整的结构基础。 在第二部分工作中,我们通过八个独立的分子动力学模拟,验证了在Ffh-FtsY 复合物 中几个重要相互作用网络的调整,从而说明了一些有疑义的残基的生物化学作用。与实验 结构相比,模拟的结果提供了一个更合理的解释GTPase 活化的相互作用模型。 在第三部分工作中,通过分子动力学模拟和结合能计算等方案,研究了GTP 结合对 叶绿体FtsY(cpFtsY)构象的影响。结果表明:GTP 结合能诱导cpFtsY 的构象向Ffh-FtsY 复合物中FtsY 的构象转变,说明GTP-cpFtsY 在平衡涨落中能够采样到接近Ffh-FtsY 的构 型而有利于快速形成复合物。
语种中文
文献类型学位论文
条目标识符http://cas-ir.dicp.ac.cn/handle/321008/116548
专题中国科学院大连化学物理研究所
推荐引用方式
GB/T 7714
杨明俊. SRPGTPases构象动力学在蛋白质定位过程作用机理的模拟研究[D]. 中国科学院研究生院,2011.
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